Staff View: Extração e caracterização do colágeno obtido dos resíduos de processamento de Cioba (Lutjanus analis), Tambaqui (Colossoma macropomum) e Corvina (Micropogonias furnieri)

Extração e caracterização do colágeno obtido dos resíduos de processamento de Cioba (Lutjanus analis), Tambaqui (Colossoma macropomum) e Corvina (Micropogonias furnieri)

O colágeno é um biomaterial dotado de excelente biocompatibilidade e segurança em face de sua biodegradabilidade e fraca antigenicidade com grandes aplicações médicas. Os resíduos da indústria pesqueira são uma fonte promissora para a obtenção desta proteína. O presente trabalho teve como objetivo e...

Full description

Main Author:	NERI, Robson Coelho de Araujo
Other Authors:	CARVALHO JUNIOR, Luiz Bezerra de
Format:	doctoralThesis
Language:	por
Published:	Universidade Federal de Pernambuco 2019
Subjects:	Colágeno Produtos pesqueiros
Online Access:	https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/30759
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spelling	ir-123456789-307592019-05-18T05:07:25Z Extração e caracterização do colágeno obtido dos resíduos de processamento de Cioba (Lutjanus analis), Tambaqui (Colossoma macropomum) e Corvina (Micropogonias furnieri) NERI, Robson Coelho de Araujo CARVALHO JUNIOR, Luiz Bezerra de BEZERRA, Ranilson de Souza http://lattes.cnpq.br/9364967169298953 http://lattes.cnpq.br/6466300269003304 Colágeno Produtos pesqueiros O colágeno é um biomaterial dotado de excelente biocompatibilidade e segurança em face de sua biodegradabilidade e fraca antigenicidade com grandes aplicações médicas. Os resíduos da indústria pesqueira são uma fonte promissora para a obtenção desta proteína. O presente trabalho teve como objetivo extrair e caracterizar parcialmente o colágeno obtido a partir das escamas de cioba (Lutjanus analis) e tambaqui (Colossoma macropomum) e pele de corvina (Micropogonias furnieri). O colágeno foi obtido por meio de extração ácida (CAS) e com o uso da pepsina (CPS). Os rendimentos observados para a extração de L. analis, M. furnieri e C. macropomum foram, respectivamente: CAS 3,85% e CPS 6,15%; CAS 22,46% e CPS 44,25%; CAS 1,59% e CPS 1,20%. Em SDS-PAGE as amostras de colágeno extraídas via CAS ou CPS apresentaram duas cadeias α1 e uma cadeia α2, além de cadeias β e γ. Os colágenos CPS e CAS foram solúveis na faixa de pH 2 – 6 para todas as espécies. Ambos os colágenos foram solúveis na faixa de concentração de NaCl de 0-4% (p/v). O espectro de absorção de raios ultravioleta (UV) demonstrou a existência de um baixo conteúdo de aminoácidos cromóforos, indicando a ausência de contaminantes no material extraído. A temperatura máxima de transição (Tmax) obtida para as amostras de CAS e CPS alcançou, respectivamente, 76°C e 77°C para a cioba. A análise do conteúdo de aminoácidos do colágeno de cioba revelou ser glicina o aminoácido predominante, seu conteúdo junto dos iminoácidos prolina e hidroxiprolina equivale a pouco mais de um terço do total de aminoácidos, característica comum ao colágeno. As análises SDS-PAGE, FTIR e absorção de raios UV permitem concluir que o colágeno extraído dos peixes em análise foi do tipo I. Os resultados obtidos neste trabalho indicam a possibilidade do uso dos resíduos de processamento destas espécies como fonte alternativa de colágeno. CAPES Collagen is a biomaterial endowed with excellent biocompatibility and safety due to its biodegradability and poor antigenicity with large medical applications. Waste from the fishing industry is a promising source for this protein. The present work had the objective of extracting and partially characterizing the collagen obtained from the scales of mutton snapper (Lutjanus analis) and tambaqui (Colossoma macropomum) and whitemouth croaker skin (Micropogonias furnieri). Collagen was obtained by acid extraction (ASC) and by the use of pepsin (PSC). The yields observed for L. analis, M. furnieri and C. macropomum were: ASC 3.85% and PSC 6.15%; ASC 22.46% and PSC 44.25%; ASC 1.59% and PSC 1.20%. In SDS-PAGE the collagen samples extracted via ASC or PSC showed two α1 chains and one α2 chain, in addition to β and γ chains. The PSC and ASC collagens were soluble in the range of pH 2 - 6 for all species. Both collagens were soluble in the 0-4% (w / v) NaCl concentration range. The absorption spectrum of ultraviolet (UV) rays demonstrated the existence of a low content of amino acid chromophores, indicating the absence of contaminants in the extracted material. The maximum transition temperature (Tmax) obtained for the ASC and PSC samples was, respectively, 76 ° C and 77 ° C for the mutton snapper. Analysis of the amino acid content of the collagen of mutton snapper revealed to be glycine the predominant amino acid, its content next to the iminoacids proline and hydroxyproline equals little more than a third of the total of amino acids, characteristic common to the collagen. SDS-PAGE, FTIR and UV absorption allow us to conclude that the collagen extracted from the fish under analysis was type I. The results obtained in this work indicate the possibility of using the processing residues of these species as an alternative source of collagen. 2019-05-17T21:57:51Z 2019-05-17T21:57:51Z 2017-03-31 doctoralThesis https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/30759 por embargoedAccess Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/ Universidade Federal de Pernambuco UFPE Brasil Programa de Pos Graduacao em Bioquimica e Fisiologia
institution	REPOSITORIO UFPE
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Extração e caracterização do colágeno obtido dos resíduos de processamento de Cioba (Lutjanus analis), Tambaqui (Colossoma macropomum) e Corvina (Micropogonias furnieri)

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